Monomer protein dwifungsi dibahagikan dengan jelas kepada dua domain berfungsi. Domain kinase terletak di terminal-N.[8] Ia terdiri daripada helaian enam lembar-β tengah, dengan lima helai selari dan helai tepi antiselari, dikelilingi oleh tujuh heliks-α.[6] Domain tersebut mengandungi lipatan pengikat nukleotida (nbf) pada hujung terminal-C bagi untaian β pertama.[9] Domain PFK-2 nampaknya berkait rapat dengan superkeluarga protein pengikat mononukleotida, termasuk adenilat siklase.[10]

Sebaliknya, domain fosfatase terletak di terminal C.[11] Ia menyerupai keluarga protein yang termasuk mutasi fosfogliserat dan fosfatase asid.[10][12] Domain ini mempunyai struktur α/β bercampur, dengan enam helaian-β pusat, ditambah subdomain α-heliks tambahan yang meliputi tapak aktif molekul yang disangka.[6] Akhirnya, rantau terminal N memodulasi aktiviti PFK-2 dan FBPase2, dan menstabilkan bentuk dimer enzim.[12][13]